Las bacterias que comen metano ayudan a convertir los gases de efecto invernadero en combustible
Investigadores de EE. UU. han desarrollado un método que puede ayudar a convertir el metano en combustible utilizando bacterias que se alimentan de metano.
Las bacterias metanotróficas consumen 30 megatoneladas de metano por año y los investigadores han prestado atención a su capacidad natural para convertir el potente gas de efecto invernadero en combustible utilizable. Pero los científicos saben muy poco sobre cómo ocurre la compleja reacción, lo que limita la capacidad de utilizar este doble beneficio en diferentes aplicaciones.
Al estudiar la enzima que usan las bacterias para catalizar la reacción, un equipo de la Universidad Northwestern ha descubierto estructuras clave que pueden impulsar este proceso, lo que en última instancia podría conducir al desarrollo de catalizadores biológicos hechos por humanos que convierten el gas metano en metanol.
“El metano tiene un enlace [químico] poderoso, por lo que es bastante notable que haya una enzima que pueda hacer esto”, dijo Amy Rosenzweig de Northwestern. «Si no entendemos exactamente cómo la enzima realiza esta química difícil, no podemos diseñarla y optimizarla para aplicaciones biotecnológicas».
Según los investigadores, la enzima, llamada metano monooxigenasa particulada (pMMO), es una proteína difícil de estudiar porque está incrustada en la membrana celular de la bacteria.
Por lo general, cuando los investigadores estudian estas bacterias metanotróficas, utilizan un proceso duro en el que extraen las proteínas de las membranas celulares con una solución de detergente. Si bien este procedimiento aísla efectivamente la enzima, también elimina toda la actividad enzimática y limita la cantidad de información que los investigadores pueden recopilar.
En este estudio, el equipo utilizó una técnica completamente nueva. Christopher Koo, candidato a doctorado en el laboratorio de Rosenzweig, se preguntó si al volver a colocar la enzima en una membrana que se asemeje a su entorno nativo, podrían aprender algo nuevo. Koo usó lípidos de la bacteria para formar una membrana dentro de una partícula protectora llamada nanodisco y luego incrustó la enzima en esa membrana.
“Al recrear el entorno nativo de la enzima dentro del nanodisco, podríamos restaurar la actividad de la enzima”, dijo Koo. “Entonces, podríamos usar técnicas estructurales para determinar a nivel atómico cómo la bicapa lipídica restauró la actividad. Al hacerlo, descubrimos la disposición completa del sitio de cobre en la enzima donde probablemente ocurre la oxidación del metano”.
Los investigadores utilizaron microscopía crioelectrónica (crio-EM); una técnica muy adecuada para las proteínas de membrana porque el entorno de la membrana lipídica no se altera durante todo el experimento. Esto permitió al equipo visualizar la estructura atómica de la enzima activa en alta resolución por primera vez.
«Debido a la reciente ‘revolución de resolución’ en crio-EM, pudimos ver la estructura en detalle atómico», explicó Rosenzweig. “Lo que vimos cambió por completo la forma en que pensábamos sobre el sitio activo de esta enzima”.
A continuación, el equipo planea estudiar la enzima directamente dentro de la célula bacteriana utilizando una técnica de imagen de vanguardia llamada tomografía crioelectrónica (crio-ET). Si tiene éxito, los investigadores verán exactamente cómo se organiza la enzima en la membrana celular, determinarán cómo funciona en su entorno verdaderamente nativo y aprenderán si otras proteínas alrededor de la enzima interactúan con ella. Estos descubrimientos proporcionarían un eslabón perdido clave para los ingenieros.
“Si desea optimizar la enzima para conectarla a las vías de biofabricación o consumir contaminantes distintos al metano, entonces necesitamos saber cómo se ve en su entorno nativo y dónde se une el metano”, dijo Rosenzweig. “Podría usar bacterias con una enzima diseñada para recolectar metano de los sitios de fracking o para limpiar derrames de petróleo”.